''મોલેક્યુલરનો કેન્દ્રિય સિદ્ધાંત બાયોલોજી ડીએનએથી આરએનએ મારફતે પ્રોટીનમાં ક્રમિક માહિતીના વિગતવાર અવશેષ-દર-અવશેષ ટ્રાન્સફર સાથે વ્યવહાર કરે છે. તે જણાવે છે કે આવી માહિતી ડીએનએથી પ્રોટીન સુધી દિશાવિહીન છે અને પ્રોટીનમાંથી પ્રોટીન અથવા ન્યુક્લિક એસિડમાં ટ્રાન્સફર કરી શકાતી નથી'' (ક્રિક એફ.,1970).
સ્ટેન્લી મિલરે 1952માં અને બીજો પ્રયોગ 1959માં પૃથ્વીના આદિકાળના વાતાવરણમાં જીવનની ઉત્પત્તિને સમજવા અને તેને સમજવા માટે કર્યો હતો અને 2007 સુધી જીવ્યા હતા. તેમના સમય દરમિયાન, ડીએનએને મહત્વપૂર્ણ માનવામાં આવતું હતું. જૈવિક અણુ, વાસ્તવમાં માહિતીના પોલિમરની દ્રષ્ટિએ સૌથી મહત્વપૂર્ણ જૈવિક પરમાણુ છે. જો કે, મિલર તેમના કાર્યો અને વિચારોમાં 'ન્યુક્લીક એસિડ સંબંધિત માહિતીના પરમાણુ'નો સ્પષ્ટપણે ઉલ્લેખ કરવાનું સંપૂર્ણપણે ચૂકી ગયા હોય તેવું લાગતું હતું.
મિલરના પ્રયોગ વિશે એક વિચિત્ર પાસું એ છે કે શા માટે તે પૃથ્વીની શરૂઆતની પરિસ્થિતિઓમાં ન્યુક્લિક એસિડ માહિતીપ્રદ પોલિમર શોધવાનું ચૂકી ગયો, અને માત્ર એમિનો એસિડ પર ધ્યાન કેન્દ્રિત કર્યું? શું તે એટલા માટે છે કે તેણે ફોસ્ફેટ પુરોગામીનો ઉપયોગ કર્યો ન હતો, જો કે આદિમ જ્વાળામુખી ફાટી નીકળવાની સ્થિતિમાં ફોસ્ફરસ હાજર હોવાની સંભાવના છે? અથવા તેણે ધાર્યું હતું પ્રોટીન માત્ર માહિતીપ્રદ પોલિમર હોઈ શકે છે અને તેથી માત્ર એમિનો એસિડ માટે જોવામાં આવે છે? શું તેમને ખાતરી હતી કે પ્રોટીન એ જીવનની ઉત્પત્તિનો આધાર છે અને તેથી તેમના પ્રયોગમાં માત્ર એમિનો એસિડનું અસ્તિત્વ જ જોવામાં આવ્યું હતું કે પ્રોટીન માનવ શરીરમાં તમામ કાર્યો કરે છે અને આપણે જે છીએ તેનો આધાર છે અને તેથી તે વધુ છે. ન્યુક્લીક એસિડ કરતાં મહત્વપૂર્ણ, જે તેણે તે સમયે વિચાર્યું હશે?
70 વર્ષ પહેલા પ્રોટીન અને તેમની કાર્યક્ષમતા વિશે ઘણું જાણીતું હતું અને તે સમયે ન્યુક્લીક એસિડ વિશે ઓછું જાણીતું હતું. પ્રોટીન શરીરની તમામ જૈવિક પ્રતિક્રિયાઓ માટે જવાબદાર હોવાથી, તેથી મિલરે વિચાર્યું કે તેઓ માહિતી વાહક હોવા જોઈએ; અને તેથી માત્ર તેના પ્રયોગોમાં પ્રોટીનના બિલ્ડીંગ બ્લોક્સની શોધ કરી. તે બુદ્ધિગમ્ય છે કે ન્યુક્લીક એસિડ બિલ્ડીંગ બ્લોક્સ પણ બનાવવામાં આવ્યા હતા પરંતુ તે આવા ટ્રેસ માત્રામાં હાજર હતા જે અત્યાધુનિક સાધનોના અભાવને કારણે શોધી શકાયા ન હતા.
ડીએનએ માળખું એક વર્ષ પછી 1953 માં જાહેર થયું હતું, જેણે ડીએનએ માટે ડબલ હેલિકલ સ્ટ્રક્ચરનો પ્રસ્તાવ મૂક્યો હતો અને તેની પ્રતિકૃતિની મિલકત વિશે વાત કરી હતી. આ પ્રખ્યાતને જન્મ આપ્યો'સેન્ટ્રલ ડોગ્મા મોલેક્યુલર બાયોલોજી' 1970 માં ખ્યાતનામ વૈજ્ઞાનિક ફ્રાન્સિસ ક્રિક દ્વારા!1 અને વિજ્ઞાનીઓ કેન્દ્રીય સિદ્ધાંતથી એટલા ટ્યુન થયા અને ખાતરી થઈ ગયા કે તેઓએ પૃથ્વીની આદિમ પરિસ્થિતિઓમાં ન્યુક્લીક એસિડ પૂર્વગામીઓ માટે પાછું વળીને જોયું નથી.
વાર્તાનો અંત મિલર સાથે થતો નથી લાગતો; કોઈએ ખૂબ લાંબા સમયથી આદિમ પૃથ્વીની પરિસ્થિતિઓમાં ન્યુક્લીક એસિડ પૂર્વવર્તી શોધ્યું હોય તેવું લાગતું નથી - વિજ્ઞાનના આ ઝડપી ગતિશીલ તબક્કામાં કંઈક ખૂબ જ આશ્ચર્યજનક છે. જોકે પ્રીબાયોટિક સંદર્ભમાં એડેનાઇનના સંશ્લેષણના અહેવાલો છે2 પરંતુ સધરલેન્ડ દ્વારા ન્યુક્લિયોટાઇડ પૂર્વગામીઓના પ્રીબાયોટિક સંશ્લેષણના નોંધપાત્ર અહેવાલો હતા3 2009 અને આગળ. 2017 માં સંશોધકો4 ઇલેક્ટ્રીક ડિસ્ચાર્જ અને હાઇ-પાવર લેસર-ચાલિત પ્લાઝ્મા ઇમ્પેક્ટનો ઉપયોગ કરીને આરએનએ ન્યુક્લિયોબેઝ બનાવવા માટે મિલર અને યુરે દ્વારા ઉપયોગમાં લેવાતી સમાન ઘટાડાની પરિસ્થિતિઓનું અનુકરણ કર્યું.
જો મિલરે ખરેખર પ્રોટીનને માહિતીપ્રદ પોલિમર તરીકે વિચાર્યું હોત તો પ્રશ્ન ઊભો થાય છે, "શું પ્રોટીન ખરેખર એક માહિતી પોલિમર છે"? 'સેન્ટ્રલ ડોગમા'ના વર્ચસ્વની લગભગ અડધી સદી પછી, આપણે કુનીનનો કાગળ જોવા મળે છે.5 2012 નું શીર્ષક 'શું કેન્દ્રીય સિદ્ધાંત હજુ પણ ઊભો છે? પ્રિઓનની વાર્તા, એક ખોટી ફોલ્ડેડ પ્રોટીન જે રોગનું કારણ બને છે, તે એક કેસ છે. શા માટે શરીરમાં ખોટી ફોલ્ડ થયેલ પ્રિઓન પ્રોટીન રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવને ઉત્તેજિત કરતું નથી અને/અથવા સિસ્ટમમાંથી દૂર થઈ જાય છે? તેના બદલે, આ ખોટી ફોલ્ડ કરેલ પ્રોટીન તેના જેવા અન્ય પ્રોટીનને "ખરાબ" તરીકે બનાવવાનું શરૂ કરે છે જેમ કે CZD રોગમાં થાય છે. શા માટે "સારા" પ્રોટીનને અન્ય "ખરાબ" પ્રોટીન દ્વારા ખોટી રીતે ફોલ્ડ કરવા માટે માર્ગદર્શન/નિર્દેશિત કરવામાં આવે છે અને સેલ્યુલર મશીનરી તેને કેમ રોકતી નથી? આ ખોટી ફોલ્ડ કરેલ પ્રોટીનમાં કઈ માહિતી છે જે અન્ય સમાન પ્રોટીનમાં "સ્થાનાંતરણ" થાય છે અને તેઓ અનિયમિત રીતે કાર્ય કરવાનું શરૂ કરે છે? વધુમાં, પ્રિઓન્સ અત્યંત અસામાન્ય ગુણધર્મો દર્શાવે છે, ખાસ કરીને સારવાર માટે અસાધારણ પ્રતિકાર કે જે ઉચ્ચ-ડોઝ યુવી ઇરેડિયેશન જેવા નાના ન્યુક્લીક એસિડ પરમાણુઓને પણ નિષ્ક્રિય કરે છે.6. ડિટર્જન્ટની હાજરીમાં 100 ° સે ઉપરના તાપમાને પ્રી-હીટિંગ દ્વારા પ્રિઓન્સનો નાશ કરી શકાય છે અને ત્યારબાદ એન્ઝાઈમેટિક સારવાર દ્વારા7.
યીસ્ટના અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે પ્રિઓન પ્રોટીન એક અવ્યવસ્થિત પ્રિઓન-નિર્ધારિત ડોમેન ધરાવે છે જે તેના રચનાત્મક સંક્રમણને સારામાંથી "ખરાબ" પ્રોટીન તરફ ટ્રિગર કરે છે.8. ઓછી આવર્તન (10-6 ના ક્રમમાં) પર પ્રિઓન રચના સ્વયંભૂ રચાય છે9 અને તણાવની સ્થિતિમાં પ્રિઓન સ્ટેટમાં અને ત્યાંથી સ્વિચ કરવાનું વધે છે10. મ્યુટન્ટ્સને હેટરોલોગસ પ્રિઓન જનીનોમાં અલગ કરવામાં આવ્યા છે, જેમાં પ્રિઓન રચનાની ઘણી વધુ આવર્તન છે11.
શું ઉપરોક્ત અભ્યાસો સૂચવે છે કે ખોટી ફોલ્ડ કરેલ પ્રિઓન પ્રોટીન અન્ય પ્રોટીનને માહિતી આપે છે અને કદાચ પ્રિઓન જનીનોમાં પરિવર્તન લાવવા માટે ડીએનએમાં પાછા આવી શકે છે? પ્રિઓન-આશ્રિત ફેનોટાઇપિક આનુવંશિકતાનું આનુવંશિક એસિમિલેશન સૂચવે છે કે તે શક્ય છે. જો કે, આજ સુધી, રિવર્સ ટ્રાન્સલેશન (પ્રોટીનથી ડીએનએ) શોધાયું નથી અને કેન્દ્રીય સિદ્ધાંતના મજબૂત પ્રભાવ અને આવા પ્રયાસો માટે ભંડોળના સંભવિત અભાવને કારણે તે ક્યારેય શોધવામાં આવે તેવી શક્યતા નથી. જો કે, તે કલ્પનાશીલ છે કે પ્રોટીનથી ડીએનએમાં માહિતી ટ્રાન્સફરની ચેનલ માટે અંતર્ગત પરમાણુ પદ્ધતિઓ કાલ્પનિક વિપરીત અનુવાદથી સંપૂર્ણપણે અલગ છે અને તે સમયે સમયે પ્રકાશમાં આવી શકે છે. આનો જવાબ આપવો મુશ્કેલ પ્રશ્ન છે પરંતુ ચોક્કસપણે તપાસની મુક્ત નિરંકુશ ભાવના એ વિજ્ઞાનની વિશેષતા છે અને કટ્ટરપંથી અથવા સંપ્રદાય સાથે લગ્ન કરવું એ વિજ્ઞાન માટે અણગમો છે અને તે વૈજ્ઞાનિક સમુદાયના વિચારને પ્રોગ્રામ કરવાની ક્ષમતા ધરાવે છે.
***
સંદર્ભ:
1. ક્રિક એફ., 1970. સેન્ટ્રલ ડોગ્મા ઓફ મોલેક્યુલર બાયોલોજી. પ્રકૃતિ 227, 561–563 (1970). DOI: https://doi.org/10.1038/227561a0
2. મેકકોલોમ ટીએમ., 2013. મિલર-યુરે અને બિયોન્ડ: પાછલા 60 વર્ષોમાં આપણે પ્રીબાયોટિક ઓર્ગેનિક સિન્થેસિસ પ્રતિક્રિયાઓ વિશે શું શીખ્યા? પૃથ્વી અને ગ્રહ વિજ્ઞાનની વાર્ષિક સમીક્ષા. ભાગ. 41:207-229 (વોલ્યુમ પ્રકાશન તારીખ મે 2013) પ્રથમ માર્ચ 7, 2013 ના રોજ એડવાન્સમાં સમીક્ષા તરીકે ઓનલાઈન પ્રકાશિત. DOI: https://doi.org/10.1146/annurev-earth-040610-133457
3. પાવરનર, એમ., ગેરલેન્ડ, બી. અને સધરલેન્ડ, જે., 2009. પ્રિબાયોટિકલી બુદ્ધિગમ્ય સ્થિતિમાં સક્રિય પાયરીમિડીન રિબોન્યુક્લિયોટાઇડ્સનું સંશ્લેષણ. પ્રકૃતિ 459, 239–242 (2009). https://doi.org/10.1038/nature08013
4. Ferus M, Pietrucci F, et al 2017. મિલર-યુરે ઘટાડતા વાતાવરણમાં ન્યુક્લિયોબેઝનું નિર્માણ. PNAS એપ્રિલ 25, 2017 114 (17) 4306-4311; પહેલીવાર 10 એપ્રિલ, 2017 ના રોજ પ્રકાશિત. DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.1700010114
5. કુનીન, EV 2012. શું કેન્દ્રીય અંધવિશ્વાસ હજુ પણ ઊભો છે?. Biol Direct 7, 27 (2012). https://doi.org/10.1186/1745-6150-7-27
6. બેલિંગર-કવહારા સી, ક્લેવર જેઈ, ડીનર TO, પ્રુઝિનર એસબી: શુદ્ધ કરેલ સ્ક્રેપી પ્રિઓન્સ યુવી ઇરેડિયેશન દ્વારા નિષ્ક્રિયતાનો પ્રતિકાર કરે છે. જે વિરોલ. 1987, 61 (1): 159-166. પર ઓનલાઈન ઉપલબ્ધ છે https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3097336/
7. લેંગવેલ્ડ જેપીએમ, જેંગ-જી વાંગ જેજે, એટ અલ 2003. ચેપગ્રસ્ત પશુઓ અને ઘેટાંમાંથી મગજના સ્ટેમમાં પ્રિઓન પ્રોટીનનું એન્ઝાઇમેટિક ડિગ્રેડેશન. ચેપી રોગોની જર્નલ, વોલ્યુમ 188, અંક 11, 1 ડિસેમ્બર 2003, પૃષ્ઠો 1782–1789. DOI: https://doi.org/10.1086/379664.
8. મુખોપાધ્યાય એસ, ક્રિષ્નન આર, લેમકે ઈએ, લિન્ડક્વિસ્ટ એસ, ડેનિઝ એએ: નેટીવલી અનફોલ્ડેડ યીસ્ટ પ્રિઓન મોનોમર તૂટી પડેલા અને ઝડપથી વધઘટ થતી રચનાઓના જોડાણને અપનાવે છે. Proc Natl Acad Sci US A. 2007, 104 (8): 2649-2654. 10.1073/pnas.0611503104..DOI:: https://doi.org/10.1073/pnas.0611503104
9. ચેર્નોફ યો, ન્યુનમ જીપી, કુમાર જે, એલન કે, ઝિંક એડી: યીસ્ટમાં પ્રોટીન મ્યુટેટર માટે પુરાવા: [PSI] પ્રિઓનની રચના, સ્થિરતા અને ઝેરમાં Hsp70-સંબંધિત ચેપરોન ssbની ભૂમિકા. મોલ સેલ બાયોલ. 1999, 19 (12): 8103-8112. DOI: https://doi.org/10.1128/mcb.19.12.8103
10. હાફમેન આર, આલ્બર્ટી એસ, લિન્ડક્વિસ્ટ એસ: પ્રિઓન્સ, પ્રોટીન હોમિયોસ્ટેસિસ અને ફેનોટાઇપિક વિવિધતા. ટ્રેન્ડ્સ સેલ બાયોલ. 2010, 20 (3): 125-133. 10.1016/j.tcb.2009.12.003.DOI: https://doi.org/10.1016/j.tcb.2009.12.003
11. Tuite M, Stojanovski K, Ness F, Merritt G, Koloteva-Levine N: યીસ્ટ પ્રિઓન્સની ડી નોવો રચના માટે મહત્વપૂર્ણ સેલ્યુલર પરિબળો. બાયોકેમ સોક ટ્રાન્સ. 2008, 36 (પં. 5): 1083-1087.DOI: https://doi.org/10.1042/BST0361083
***
ટિપ્પણીઓ બંધ છે.